Según la Universidad Nacional Australiana, sustituir solo un átomo en enzimas devoradoras de plástico duplica su velocidad sin hacerlas inestables

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El plástico es un gran problema cuando hablamos de reciclaje o destrucción, pero esto podría cambiar en el futuro gracias a algo que ha descubierto un equipo de investigadores de la Universidad Nacional Australiana, que ha demostrado que modificar una enzima especializada en degradar plástico mediante un cambio químico puede hacer que duplique su rendimiento sin perder su resistencia al calor.Para la investigación se han centrado en el tereftalato de polietileno, conocido como PET. Se trata de uno de los plásticos más usados y está presente, entre otros productos, en muchas botellas y envases. Una de las dificultades para reciclarlo mediante métodos biológicos es conseguir que las enzimas capaces de romperlo sean suficientemente rápidas y, al mismo tiempo, capaces de mantener su estructura cuando las condiciones de trabajo se vuelven más exigentes.Más velocidad sin perder estabilidad Las enzimas son proteínas cuya actividad depende estrechamente de su estructura tridimensional. Modificar determinados puntos de una de ellas puede aumentar su capacidad para acelerar una reacción, pero también puede hacer que pierda estabilidad. Este equilibrio ha sido durante años uno de los obstáculos para desarrollar enzimas PETasas que pueden resultar útiles a escala industrial.Los investigadores australianos decidieron abordar el problema desde otra perspectiva. En lugar de introducir numerosos cambios en la proteína, se concentró en una modificación molecular menor. Lo que hicieron fue sustituir un aminoácido, el triptófano, por una variante sintética denominada azatriptófano. La diferencia entre ambos compuestos es extraordinariamente pequeña: en la estructura del azatiptófano se reemplaza un grupo formado por carbono e hidrógeno por un átomo de nitrógeno.Ese cambio aparentemente insignificante tuvo un efecto considerable sobre la actividad de la enzima. La PETasa modificada consiguió degradar el PET aproximadamente al doble de velocidad que la versión original y conservó buena parte de su estabilidad térmica. Para encontrar y estudiar este tipo de modificaciones, también era necesario mejorar la manera de analizar las enzimas. El sorprendente secreto de un empleado de reciclaje que no separa la basura: su inesperado motivo ha dejado sin palabras a todo el vecindarioEl PET sólido puede resultar complicado de estudiar en condiciones experimentales, ya que su degradación es lenta y las pruebas pueden prolongarse durante días. Por ello, los investigadores desarrollaron PETra, un método basado en fluorescencia que utiliza una sustancia soluble como sustituto del plástico durante los ensayos. Cuando tiene lugar la reacción, se produce una señal luminosa que permite medir la actividad enzimática.La importancia de este trabajo está relacionada con la enorme cantidad de residuos plásticos que se generan cada año. El PET representa una fracción importante de estos desechos y, aunque existen sistemas de reciclaje, una parte termina en vertederos o se somete a procesos que pueden generar contaminación.El estudio, publicado en Angewandte Chemie International Edition, muestra así una nueva vía dentro de la ingeniería de proteínas: en ocasiones, para conseguir una gran transformación no es necesario cambiar una molécula entera. Basta con saber exactamente qué átomo tocar.